MBFT XXVII. Kongresszus - 2019, Debrecen .

Összes szerző

Kellermayer Miklós

az alábbi absztraktok szerzői között szerepel:

Csányi Csilla Multimer glikoprotein AFM vizsgálata: elektrosztatikus kölcsönhatások szerepe

Aug 27 - kedd

17:00 – 19:00

I. Poszterszekció

Multimer glikoprotein AFM vizsgálata: elektrosztatikus kölcsönhatások szerepe

Csányi Csilla¹, Feller Tímea¹, Kellermayer Miklós¹, Hársfalvi Jolán¹

¹ Semmelweis Egyetem, Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet

A vérkeringés legnagyobb multimer glikoproteinje, a von Willebrand faktor (VWF). A globuláris VWF érsérüléskor, nagy sebességgradiensű helyeken kinyúlik, kriptikus kötőhelyek válnak szabaddá a szubendoteliális kollagén pozitív- és a trombocita GPIbα receptor negatív helyeihez való kötődésre, így közvetíti a trombocita adhéziót. Patológiás esetben intakt endotélhez is közvetíti az adhéziót heparán szulfáthoz kötődve.

Célom atomi erő mikroszkóppal (AFM) vizsgálni, hogy különböző elektrosztatikus tulajdonságú felszínekhez kötött VW multimer morfológiája eltérő-e.

Módszer: plazma készítményből tisztítottam a VWF-t heparin affinitás kromatográfiával. 7,4 vagy 6,0 pH-jú PBS-sel 1ng/ul-re hígított oldatából 10ul-t cseppentettem negatív töltésű csillámpalára vagy pozitív töltésű poli-L-lizinnel (PLL) bevont csillámpalára. 1 percig inkubáltam, 18 MΩ*cm tisztaságú vízzel mostam, N₂-vel szárítottam. Cypher AFM-mel, AR14 programmal, AC módban analizáltam a felszíneket.

A VW multimerek PLL felszínen gyöngyhalmaz, csillám felszínen a gyöngysor struktúrát mutattak. A struktúrák (n~1000) alakját területük körterülethez viszonyított arányával (kör-arány) számszerűsítettem. Minél közelebb van egyhez a szám, a gyöngyhalmaz annál inkább kör területű. Minél közelebb van nullához a szám, a gyöngysor annál fonálszerűbben terül el. Eredményeim táblázatba foglalva:

Kör-arány medián (IQD)	Csillámpala		PLL
	pH 7,4	pH 6,0	pH 7,4	pH 6,0
	0,48 (0,33-0,67)	0,51 (0,36-0,67)	0,60 (0,43-0,76)	0,66 (0,50-0,79)

Az AFM képek alapján a VW multimer a negatívan töltött csillámpalán fonálszerű, míg a pozitív töltésű PLL-en inkább körszerű struktúrát vesz fel pH 7,4-en. Ismert, hogy a Golgiban (pH 6,0-on) a VW multimer kompakt szerkezetű. Ilyen pH-jú oldatból a VW multimer morfológiája csillámpalán hasonló a pH 7,4-en látszóhoz, míg PLL-en kompaktabb körszerű. Csillámpala és pH 7,4 megfelelőbb a multimer vizsgálatára.

Köszönetnyilvánítás

Nemzeti Szívprogram NVKP-16-1-2016-0017

Feller Tímea Amiloid β-peptid hatása a fibrinháló szerkezetére és lízisére

Aug 27 - kedd

12:15 – 12:30

Molekuláris biofizika

E13

Amiloid β-peptid hatása a fibrinháló szerkezetére és lízisére

Feller Tímea, Hársfalvi Jolán, Csányi Csilla, Kiss Balázs és Kellermayer Miklós S.Z.

Semmelweis Egyetem Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet, Budapest

Az Alzheimer kór neurodegeneratív betegség, melyben fontos vaszkuláris komponens is jelentkezik. Az agyi erekben nem csak a kórra jellemző amiloid peptidek, hanem fibrinogén felhalmozódása is megfigyelhető. Amiloid jelenlétében a fibrinogénből kialakuló alvadék mechanikai és morfológiai tulajdonságai is megváltoznak, a kialakult fibrinháló lízise is gátlódik. Az emésztésnek ellenálló alvadék elzárja a véráram útját, gyulladást indukál és további neurovaszkuláris károsodáshoz vezet.

Az amiloid β-peptid neurotoxikus fragmense az Aβ25-35. Ezen fragmensből csillámfelszínen epitaxiálisan növesztett amiloid szálakat állítottunk elő fibrinogén jelenlétében. Az amiloid szálak környezetében megfigyelhető a fibrinogén monomerek felhalmozódása.

Amiloid jelenétében csillámfelszínen alvasztott fibrinháló mikrostruktúráját atomi erőmikroszkópiával (AFM) vizsgáltuk. A háromdimenziós hálóból egy kvázi kétdimenziós struktúrát hoztunk létre. Az egyedi szálak átlagos magasságát és szélességét vizsgáltuk, mely 20 μM amiloid jelenlétében szignifikánsan csökkent (magasság 18,0 nm (±5,09 nm) 21,8 nm (±5,47 nm) helyett, szélesség 122,7 nm (±28,4 nm) 141,7 nm (±32,5 nm) helyett).

Az alvadék mechanikai tulajdonságait a munkacsoportunk által kifejlesztett nanoreológiai méréssel, a nano-trombelasztográfiával (nTEG) vizsgáltuk. Amiloid jelenlétében az alvadás folyamán végig nagyobb maximális erőkülönbség értékeket mértünk. Ebből az egyedi fibrinszálak megnövekedett Young-modulusára következtethetünk.

Összességében amiloid peptid jelenlétében kisebb szálakból felépülő fibrinháló alakul ki. A kisebb szálakra megnövekedett merevség jellemző, amit nTEG méréseink megnövekedett erőkülönbség-értékei alátámasztanak.

Köszönetnyilvánítás

A kutatása az alábbi programok támogatásával készült:

Az orvos-, egészségtudományi- és gyógyszerészképzés tudományos műhelyeinek fejlesztése (EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009)

Új Nemzeti Kiválósági Program (ÚNKP-18-3-IZ-SE-12)

Nemzeti Szívprogram (NVKP-16-1-2016-0017)

A kutatást az Innovációs és Technológiai Minisztérium Felsőoktatási Intézményi Kiválósági Programja támogatta, a Semmelweis Egyetem Terápiás célú fejlesztés tématerületi programja keretében.

Haluszka Dóra Glikált kollagén fibrillumok atomierő-mikroszkópiás vizsgálata

Aug 27 - kedd

17:00 – 19:00

I. Poszterszekció

Glikált kollagén fibrillumok atomierő-mikroszkópiás vizsgálata

Haluszka Dóra¹, Hársfalvi Jolán¹ és Kellermayer Miklós¹

¹ Semmelweis Egyetem Általános Orvostudományi Kar, Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet

A biológiai szövetekben az I-es típusú kollagén a leggyakoribb szerkezeti fehérje, az extracelluláris mátrix legfőbb építőköve. Különösen nagy mennyiségben fordul elő a bőrben, csontokban, ínakban és az erek falában. Szerkezetére hierarchikus felépítés jellemző. Általánosságban a kollagének tropokollagén alegységekből épülnek fel, amelyekből három egymás köré csavarodva tripla helikális konformációt vesz fel, és ezek összetettebb szerkezetű rostokat hoznak létre.

Munkánk során egy gyakori, a kollagén szerkezeti deformációját okozó patofiziológiai folyamatra, a glikációra fókuszáltunk. A glikáció nem-enzimatikus, több lépésben zajló, végül irreverzíbilissé váló folyamat, amely a redukáló cukrok (glükóz, fruktóz, ribóz) és fehérjék aminocsoportjai között játszódik le, majd előrehaladott glikációs végtermékek (AGE) képződéséhez vezet. Korábbi kísérletünkben a másodharmonikus keltés módszerével (SHG) igazoltuk, hogy a szöveti glikáció a kollagén rostok degradációját okozza, azonban rejtve maradt, hogy a glikáció befolyásolja-e a kollagénszálak szerkezetét és mechanikai tulajdonságait [1].

Kísérleteinkben humán placentából izolált I-es típusú kollagén fibrillumok glikációját vizsgáltuk atomierő-mikroszkópiával (AFM). A glikációt 0,5 M ribóz oldattal indukáltuk 37 C°-on 5, 10 és 15 napon keresztül. Az egyedi fibrillumok topológiai szerkezetének vizsgálatát az AFM non-kontakt módjában végeztük, majd az egyedi szálak rugalmassági modulusát nanoindentációs erőgörbék felvételével határoztuk meg. Eredményeink alapján megállapítottuk, hogy a hiperglikémiás körülmények a kollagén fibrillumok szerkezeti és mechanikai tulajdonságainak szignifikáns változásához vezetnek.

Köszönetnyilvánítás

A kutatás a Nemzeti Kutatási Fejlesztési és Innovációs Hivatal támogatásával készült (Nemzeti Szívprogram NVKP-16-1-2016-0017)

Irodalom

[1] Haluszka D, Lőrincz K, Kiss N, Szipőcs R, Kuroli E, Wikonkál NM (2016) Biomed Opt Express 7: 4480-4489.

Hollósi Anna BRAF szerepe az endotél sejtek mechanikájában

Aug 27 - kedd

17:00 – 19:00

I. Poszterszekció

BRAF szerepe az endotél sejtek mechanikájában

Hollósi Anna¹, Pászty Katalin¹, Debreczeni Márta², Cervenak László², Kellermayer Miklós¹, Manuela Baccarini³, Guillaume Charras⁴, Varga Andrea¹

1 Semmelweis Egyetem, Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet, Budapest

2 Semmelweis Egyetem, III. sz. Belgyógyászati Klinika, Budapest

3 Bécsi Egyetem, Max. F. Perutz Laboratories

4 Londoni Nanotechnológiai Központ, London

A vérerek falát alkotó endotél sejtek számos módon hozzájárulnak a tumorok fenntartásához. A tumor metasztázis képzése során a véráramba bekerülő tumorsejtek az endotél sejt-sejt kapcsolatok megbontásával jutnak el a metasztázis képzés helyére. E folyamat molekuláris mechanizmusa kevéssé ismert. Korábbi, endotél BRAF knockout egerekkel végzett kísérleteink rámutattak e fehérje endotél sejt-sejt kapcsolatok dinamikájában betöltött szerepére: BRAF hiányában a sejtkapcsolatok megerősödnek, amely együtt jár a permeabilitás csökkenésével, valamint a melanoma sejtek kisebb mértékű transzmigrációjával in vitro és extravazációjával in vivo. Az endotél sejtek nemcsak biokémiai, hanem mechanikai hatásoknak is kitettek. A rákos sejtek áthaladását az érfalon az endotél sejtek sejtfelszíni adhéziós molekulái érzékelik és ez specifikus biológiai választ vált ki bennük. Kutatásunk során célul tűztük ki az endotél sejtek különböző nagyságú mechanikai erők által kiváltott biológiai válaszának jellemzését. Célunk megvalósításához egy speciális módszert alkalmazunk, amely lehetővé teszi az endotél sejtréteg megnyújtását. A sejtréteg megnyújtása hatására bekövetkező aktin citoszkeleton átrendeződésével járó folyamatok jellemzésére a cofilin és a miozin könnyű lánc foszforilációjának megváltozását követtük a sejtréteg 20 és 30%-os megnyújtásánál. Aktin és miozin könnyű lánc fluoreszcens jelölésével valós időben is követtük a megnyújtás hatására bekövetkező lokalizációs változásokat. A kísérleteket elvégeztük BRAF csendesített sejtrétegen is. Eredményeink alapján a miozin könnyű lánc foszforilációja már kisebb megnyúlásoknál bekövetkezik, míg a cofilin foszforilációja csak nagyobb mértékű megnyúlásnál növekszik jelentős mértékben. Megnyújtás hatására az aktin és a miozin könnyű lánc átrendeződése következik be, amely a megfeszülő sejt-sejt kapcsolatok stabilizálását célozza.

Köszönetnyilvánítás

A munkát a Semmelweis Egyetem Elméleti és Transzlációs Orvostudományok Doktori Iskola (H.A.), Semmelweis Egyetem Start-up Grantje (2018, V.A.) és a Nemzeti Kutatási Fejlesztési és Innovációs Hivatal támogatta (Nemzeti Szívprogram NVKP-16-1-2016-0017).

Kellermayer Miklós A titin-miozin kölcsönhatás topológiája

Aug 27 - kedd

11:00 – 11:25

Molekuláris biofizika

A titin-miozin kölcsönhatás topológiája

Kellermayer Miklós, Sziklai Dominik, Papp Zsombor, Brennan Decker, Lakatos Eszter és Mártonfalvi Zsolt

Semmelweis Egyetem, Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet

A titin a harántcsíkolt izom rugalmas tulajdonságait meghatározó legfontosabb fehérje. A titinmolekula a szarkomer Z- és M-csíkjai között húzódik. A titin funkcionális szempontból rugalmasan kontrahálódik illetve megnyúlik a szarkomer összehúzódása illetve passzív feszítése közben. Rugalmas alakváltozása mellett a titin meghatározó szerepet játszik a szarkomer szerkezeti integritásának fenntartásában. A szarkomer A-szakaszában a titin a miozin vastag filamentomokhoz asszociált, és így itt funkcionálisan rugalmatlan. A titin ismétlődő szerkezeti mintázata és a vastag filamentum periodicitása közötti hasonlóság alapján már régóta feltételezik, hogy a titin geometriai templátként szolgálhat a vastag filamentum felépülésében. Kísérleteinkben ezt a titin templát hipotézist teszteltük úgy, hogy a titint és miozint in situ sztöchiometriai arányban (300 miozin/12 titin) összekevertük változó ionerősség (100-300 mM) mellett, majd a kialakuló filamentumok és komplexek topológiai szerkezetét atomi erőmikroszkóppal (AFM) vizsgáltuk. Eredményeink szerint a titin és miozin filamentumok minden vizsgált kísérleti körülmény mellett szegregált populációt alkottak. Nem találtunk olyan asszociátumot, amelyben a miozin molekulák periódikusan helyezkednének el relaxált vagy megnyújtott egyedi titinmolekulák vagy titin oligomérek mentén. Ugyanakkor a titin oligomérek a miozin vastag filmentumok mentén kitapadtak és felületi hálózatot alkottak. Tehát, bár a titin nem geometriai templátja a miozin vastag filamentumnak, felületi hálózata fontos szerepet játszhat a miozin vastag filamentum in situ hosszának dinamikus szabályozásában.

Köszönetnyilvánítás

A kutatás a Nemzeti Kutatási Fejlesztési és Innovációs Hivatal támogatásával készült (Nemzeti Szívprogram NVKP-16-1-2016-0017)

Kiss Bálint Virális DNS kilökődés bakteriális membrán modellekben

Aug 28 - szerda

09:15 – 09:30

Bioszenzorika és bio-nanotechnológia

E25

Virális DNS kilökődés bakteriális membrán modellekben

Kiss Bálint¹ , Tordai Hedvig¹ , Bozó Tamás¹ , Kellermayer Miklós¹

¹ Semmelweis Egyetem, Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet, Budapest

Gram-negatív baktériumok sejtfalának külső felszínét nagyrészt fehérjék és lipopoliszacharidok (LPS) alkotják. Ezen alkotóelemek között található az a molekula melyet a T7 bakteriofágok fertőzésük kezdetén felismernek. Az, hogy a letapadást követően milyen szerkezetbeli változások indítják be és valósítják meg a virális genom bejuttatását a célsejtbe részleteiben feltáratlan. Célunk egy olyan modellmembrán felépítése melynek segítségével a T7 fágok kikötődése és ezt követően a DNS kilökődése megfigyelhető. Ahhoz, hogy az LPS által alkotott szupramolekuláris struktúrákat, illetve az LPS bakteriális membrán szerkezetére való hatását jobban megérthessük, lipid kettősrétegekhez hozzáadott LPS mintákat készítettünk, illetve különféle összetételű és LPS tartalmú liposzómákat preparáltunk extrúziós módszerrel. A vizsgálatokat atomerőmikroszkópos (AFM) képalkotás segítségével végeztük. Az atomerőmikroszkópos felvételeken azonosítottuk az LPS-eket, megfigyeltük a membránon belüli eloszlásukat és a lipid kettősrétegekre gyakorolt hatásukat. Megvizsgáltuk, hogy milyen hatással van magára a lipid kettősrétegre, illetve a membránban szétoszló LPS molekulákra a hőmérséklet változtatása és az oldószer összetétele. Ahhoz, hogy a natív állapothoz a lehető legközelebbi modellt alkothassunk E. coli külső membrán kivonatot készítettünk. A virális DNS kilökődést LPS tartalmú minták jelenlétében vizsgáltuk fluoreszcens, illetve lézercsipeszes technikákkal. Mivel a bakteriofágok vélhetően az LPS-t, vagy az LPS rétegbe ágyazódó fehérjéket ismerik fel a fertőzési ciklus kezdő lépéseként, munkánk hosszútávú célja az LPS tartalmú membránok pontosabb megértésén keresztül egy olyan optimálizált modellrendszer létrehozása, amelyben a T7 bakteriofág fertőzési mechanizmusa viszonylag könnyen tanulmányozhatóvá válik.

Köszönetnyilvánítás

A kutatás a Nemzeti Kutatási Fejlesztési és Innovációs Hivatal támogatásával készült (Nemzeti Szívprogram NVKP-16-1-2016-0017, OTKA K124966)

Kretzer Balázs DNS-porfirin kötődés folyamatának vizsgálata egyedi molekula erőspektroszkópiás módszerekkel

Aug 27 - kedd

17:00 – 19:00

I. Poszterszekció

DNS-porfirin kötődés folyamatának vizsgálata egyedi molekula erőspektroszkópiás módszerekkel

Kretzer Balázs¹, Kellermayer Miklós¹

¹ Semmelweis Egyetem, Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet, Budapest

A porfirineket és azok származékait régóta nagy tudományos érdeklődés övezi a fotodinamikus terápiában (PDT) betöltött szerepük miatt. Megfelelő hullámhosszúságú fénnyel gerjesztve e molekulákat reaktív oxigéngyökök és egyéb szabadgyökök keletkeznek. Továbbá a kationos származékok – például a tetrakis(4-N-metil)piridil-porfin – DNS-hez való kötődése potenciálisan gátolhatja a replikációs folyamatot.

A DNS-porfirin kölcsönhatások részletesebb leírására fontos lenne meghatározni a DNS nanomechanikai változásait, amiket a porfirin bekötődése okoz.

A porfirinmentes és a porfirinkötött DNS-komplexek nanomechanikai tulajdonságainak mérésére konfokális mikroszkópiával kiegészített optikai csipeszt használtunk. Továbbá kialakítottunk egy módszert a DNS-ben bekövetkező változások vizsgálatára.

Kimutattuk a porfirin molekulák okozta megnyúlást kettős szálú DNS esetében. Ezenkívül koncentráció-gradiens mentén vizsgáltuk a kötődést jellemző reakciósebességeket. A mért reakciósebességek olyan nagynak bizonyultak – a vizsgált porfirinmolekula kis mérete és nagy fajlagos töltése miatt –, hogy a koncentráció-gradiens sebességkorlátozó tényezőnek minősült.

A hosszú távú célunk a DNS-porfirin komplexben bekövetkező nanomechanikai változások koncentrációfüggésének vizsgálata. A mérések kivitelezésére optikai csipesz az optimális eszköz, továbbá az így kapott eredményeket atomi erő mikroszkópiás (AFM) kísérletekkel lehet alátámasztani. Ezen túlmenően olyan módszer kidolgozására törekszünk, amellyel mérhetővé válik a kötődés kinetikája. Ezáltal képesek leszünk a DNS kis molekulákkal történő kölcsönhatásainak molekuláris mechanizmusát feltérképezni egyedi molekula erőspektroszkópiás módszerekkel.

Köszönetnyilvánítás

A kutatás a Nemzeti Kutatási Fejlesztési és Innovációs Hivatal támogatásával készült (Nemzeti Szívprogram NVKP-16-1-2016-0017)

Mártonfalvi Zsolt Kálcium hatása a titin rugalmasságára

Aug 27 - kedd

17:00 – 19:00

I. Poszterszekció

P12

Kálcium hatása a titin rugalmasságára

Mártonfalvi Zsolt¹, Bánkuti Stefánia¹, Guy Ben-Arie¹ és Kellermayer Miklós¹

¹ Semmelweis Egyetem, Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet

A titin a harántcsíkolt izom rugalmasságát meghatározó szarkomerikus óriásfehérje, mely egyetlen polipeptidláncként a teljes félszarkomert áthidalja a Z-lemeztől az M- csíkig. Habár elsősorban a megnyújtott szarkomerekben ébredő passzív izomerő kialakításában játszik fontos szerepet, feltételezhető, hogy a kontraktilis apparátus aktivációja dinamikusan változtatja a titinnanomechanikai tulajdonságait. Korábbi kísérletek rámutattak, hogy a titin PEVK doménjének glutaminsavban gazdag polyE szekvencia motívumai nagy affinitással kötik a kálciumot. Feltételezhető, hogy a kálcium ionok a PEVK domén glutaminsav oldalláncait keresztkötik, ezzel lerövidítik és mechanikai értelemben passziválják, vagyis nyújthatatlanná teszik a domén egyes motívumait. Annak vizsgálatára, hogy ezen kálcium kötő szekvenciák milyen módon befolyásolják a titin rugalmasságát, egyedi titinmolekulákon végeztünk nyújtási kísérleteket lamináris áramlási folyadékcellában lézercsipesszel. A kísérleti elrendezésben a csapdázott molekulát körülvevő puffer kálcium koncentrációja gyorsan változtatható volt, miközben ismétlődő ciklusokban nyújtás-visszaengedési kísérleteket végeztünk. Mikor a molekulákat magas koncentrációjú (pCa 3) pufferben nyújtottuk, a titin látszólagos perzisztenciahossza csökkent. Ennek következményeként a titinmolekulák egy kompaktabb szerkezetet vettek fel, ami a csapdázott polipeptidlánc rövidülését okozta. Eredményeink arra utalnak, hogy a titin egy kálcium érzékeny rugalmas fehérje, következésképp a szarkomerben ébredő passzív erőkifejtés kálcium jelenlétében nagyobb, mint relaxált állapotban.

Köszönetnyilvánítás

Köszönjük az NKFI Fiatal kutatói témapályázat, MTA Bolyai János Kutatói Ösztöndíj és az EMMI Új Nemzeti Kiválóság Program támogatást.

Sziklai Dominik A szarkomerikus M-komplex nanosebészeti analízise

Aug 28 - szerda

13:30 – 15:30

II. Poszterszekció

P51

A szarkomerikus M-komplex nanosebészeti analízise

Sziklai Dominik¹, Kellermayer Miklós¹ és Mártonfalvi Zsolt¹

¹ Semmelweis Egyetem, Biofizikai és Sugárbiológiai Intézet, Budapest

Az izomszarkomer, állandó erőhatás ellenére megtartja szerkezetét, integritását. Ebben fontos szerepet játszik a középvonalában húzódó M-csík, mely miozin filamentumok centrális régióiból, a titin átlapoló szakaszaiból és asszociált fehérjékből felépülő struktúra. Feltételezzük, hogy az M-csík szerkezeti egysége a vastag filamentumhoz asszociált titinmolekulák fej-fej irányú oligomerizációjából kialakuló M-komplex. Kutatásunkban az M-komplex szerkezeti és nanomechanikai feltárását végeztük. Az M-komplexet oligomerizálódott titinmolekulákon vizsgáltuk. A titint nyúl hátizomból izoláltuk, fehérje-extrakciós, kicsapási, centrifugálási és kromatográfiás lépésekkel. Az M-komplexeket csillámfelületre adszorbeálást követően atomi erőmikroszkóppal (AFM) vizsgáltuk. Az M-komplex a pontszimmetrikus titin oligomér centrális, ~40 nm átmérőjű globuláris eleme, melyhez leggyakrabban 12, sugárirányból kapcsolódó titinmolekula asszociálódott, összhangban a modellel, miszerint egy miozin vastag filamentum mindkét végéhez 6-6 titin kapcsolódik. Az oligomerizálódott titinmolekulák hosszát 500 nm-nek mértük, a titin monomerek hosszát 782 nm-nek. A szerkezetet és nanomechanikát molekuláris nanosebészeti módszerrel tártuk fel: az AFM tűt ~1 nN erővel az M-komplexbe nyomtuk, majd azt a tű mozgatásával szétszálaztuk. Változtattuk a tű mozgásának irányát (1-360˚), sebességét (5-100 nm/sec) és amplitúdóját (10-300 nm). Az M-komplexekből ~0,3 nm átmérőjű, 50-200 nm kontúrhosszú, filamentális képleteket húztunk ki, amely arra utal, hogy a komplexben extenzibilis molekuláris rezervoár található. A túlnyújtott szálak 2-3x-os megnyúlás után szakadtak el. Az M-komplex nanosebészeti beavatkozás előtti és utáni térfogatait összehasonlítva átlagosan 50%-os növekedést tapasztaltunk, miszerint nem csupán rugalmas alakváltozás, hanem szerkezetváltozás, fehérje-kigombolyodás lépett fel. A nanosebészettel sikerrel tártuk fel a bonyolult szerkezetű M-komplex néhány nanofizikai tulajdonságát.