Összes szerző

Kardos József

az alábbi absztraktok szerzői között szerepel:

Telek Elek
A rendezetlen miozin 16 C-terminális szerkezeti karakterizálása

Aug 27 - kedd

17:00 – 19:00

I. Poszterszekció

P15

A rendezetlen miozin 16 C-terminális szerkezeti karakterizálása 

Telek Elek^1,4, Kengyel András^1,2,4, Karádi Kristóf^1,2, Kardos József³, Bugyi Beáta^1,2, Nyitrai Miklós^1,2,4 és Lukács András^1,2,4

¹ Pécsi Tudományegyetem, Általános Orvostudományi Kar, Biofizikai Intézet

²Szentágothai János Kutató Központ

³Eötvös Lóránd Tudományegyetem, Természettudományi Kar, Biológiai Intézet, Biokémiai Tanszék

⁴MTA-PTE Nukleáris-Mitokondriális Interakciók Kutató Csoport

A miozin 16 (Myo16) egy nem-konvencionális motorfehérje, mely főként emlős idegsejtekben expresszálódik. Korábbi kísérletekben kimutatták szerepét neurodegeneratív kórképekben, úgymint a Myo16 expresszió szint növekedése skizofréniában [1], Myo16 gén deléció autizmusban [2], valamint szerepet játszhat a bipoláris szindrómában [3].

A Myo16 monomer motorfehérje négy szerkezeti alegységből épül fel: tartalmaz egy ankyrin ismétlődéseket tartalmazó N-terminális domént, egy motor domént, egy könnyű lánc kötő IQ motívumot, és egy, a miozinok között egyedülálló, rendezetlen szerkezetű C-terminális domént (Myo16Tail), mely feltételezett szerepet játszik a neuronális foszfoinozitid-3 kináz jelátvitelben [4].

Célunk a rendezetlen Myo16Tail szerkezetének karakterizálása bioinformatikai és spektroszkópiai módszerekkel.

Kísérleteinkben az IQ motívumot is tartalmazó Myo16Tail szekvenciát vizsgáltuk bioinformatikai módszerekkel, úgymint fehérje rendezetlenségi predikciók (VLXT, VL3-BA, VSL2b, Ronn és IUPRED), szerkezeti flexibilitás (DynaMine), valamint foszforilációs hely predikció (PhosphositePlus).

Továbbá triptofán fluoreszcencia (steady-state és időfelbontásos anizotrópia, valamint fluoreszcencia kioltás) és CD spektroszkópiai módszereket alkalmaztunk a Myo16Tail szerkezetének jellemzéséhez.

Eredményeink szerint a Myo16Tail nagymértékben tartalmaz rendezetlen fehérje régiókat (44%), a másodlagos szerkezeti elemek mellett. A rendezetlenség jelenléte hozzájárulhat a Myo16 biológiai funkciójának megértéséhez.

Köszönetnyilvánítás
OTKA K 112794, Molecular Mechanisms Underlying the Function of Myosin 16b, OTKA K 120391, KH 125597, Szerkezetvizsgáló módszer fejlesztése a rendezetlen fehérjék szerkezetének és kölcsönhatásainak vizsgálatára (K. J.)

Irodalom

[1] Rodriguez-Murillo L, et al. (2014) Neuropsychopharmacology 39(4):934-43

[2] Liu YF, et al. (2015) PLoS One. 10(4):1-18

[3] Kao, C. et al. (2016) Int. J. Neuropsychopharmacol. 19: 1-11

[4] Yokoyama et al. (2011) EMBO J. 30(23):4739-54